Micro-algues : l’enzyme FAP sur la voie des biocarburants

Communiqué de presse

En 2017, des chercheurs du CEA découvraient une enzyme à la propriété rare : activée par la lumière, elle permet aux micro-algues de convertir leurs acides gras directement en hydrocarbures. Aujourd’hui, avec l’institut Polytechnique de Paris, ils parviennent à comprendre et démontrer que cette enzyme « FAP » peut permettre la production d’hydrocarbures de type essence, grâce à un effet auto-catalytique. 

Le changement climatique stimule la recherche, notamment pour faire émerger des alternatives aux combustibles fossiles. Il en est ainsi de la conversion photocatalytique des acides gras des micro-algues en hydrocarbures, qui représente une voie prometteuse vers la production de carburants verts et autres composés à haute valeur ajoutée. En effet, comme les plantes, les micro-algues utilisent du CO2 pour finalement synthétiser leurs acides gras, ce qui rend le processus global neutre en carbone.

Dès 2017, des chercheurs du Biam découvraient chez la micro-algue Chlorella variabilis une enzyme à la propriété rare : activée par la lumière du soleil, elle permet aux micro-algues de convertir leurs acides gras directement en hydrocarbures. Depuis, cette photodécarboxylase des acides gras « FAP » mobilise la communauté scientifique internationale pour déployer tout son potentiel dans la production de carburants biosourcés de type diesel. Cependant, la faible activité supposée de cette enzyme sur les acides gras C2-C12 semblait exclure son utilisation pour la synthèse d’hydrocarbures à chaîne moyenne de type essence. Rappelons que les hydrocarbures sont des composés organiques constitués d’une chaîne carbonée (C) et d’atomes d’hydrogène (H).

Un effet auto-catalytique qui augmente le rendement de conversion en hydrocarbures de type essence

Aujourd’hui, les équipes du BIAM, de Joliot et de l’institut Polytechnique de Paris révèlent que l’enzyme FAP est plus efficace sur un acide gras à huit atomes de carbone.  Elles ont en effet observé in vitro qu’elle peut convertir l’acide octanoïque (C8) quatre fois plus rapidement que l’acide hexadécanoïque (C16), le substrat le plus efficace identifié à ce jour. Cette performance a aussi été observée in vivo, tel que l’explique Pavel Müller, chercheur au CEA-Joliot qui a eu recours à la spectroscopie résolue en temps : « lorsque la FAP décarboxyle l’acide octanoïque (C8) dans une réaction qui produit du n-heptane, ce n-heptane reste dans la poche de liaison et imite la partie manquante de la chaîne longue, contribuant ainsi à augmenter le rendement quantique. Cet effet autocatalytique rend la photodécarboxylation des acides gras à chaîne moyenne (tels que C8) presque aussi efficace que celle des substrats longs natifs. En outre, le remplacement du produit par un nouveau substrat s’avère plus rapide pour les chaînes moyennes que pour les longues ». Cela se traduit par un taux de production de FAP dix fois plus élevé pour n-heptane (C7H16), qui est un hydrocarbure de type essence, que pour n-pentadécane (C15H32).

« Ces résultats représentent une étape importante vers la production d’hydrocarbures similaires à l’essence à partir d’une source biologique et de lumière. Nous restons pleinement mobilisés pour continuer à optimiser l’enzyme FAP qui n’a pas fini de dévoiler tous ses secrets », conclut le chercheur.

RÉFÉRENCES

doi/10.1126/sciadv.adg3881

Auteurs : Poutoum P. Samire, Bo Zhuang, Bertrand Légeret, Angel Baca-Porcel, Gilles Peltier, Damien Sorigué, Alexey Aleksandrov, Frédéric Beisson, Pavel Müller